מיליוני תגובות כימיות מתרחשות בתא של כל אורגניזם חי. לכל אחד מהם חשיבות רבה ולכן חשוב לשמור על מהירות התהליכים הביולוגיים ברמה גבוהה. כמעט כל תגובה מזורזת על ידי האנזים שלה. מהם אנזימים? מה תפקידם בכלוב?
אנזימים. הגדרה
המונח "אנזים" מגיע מהלטינית fermentum - מחמצת. אפשר לקרוא להם גם אנזימים, מיוונית en zyme, "בשמרים".
אנזימים הם חומרים פעילים ביולוגית, כך שכל תגובה שמתרחשת בתא לא יכולה להסתדר ללא השתתפותם. חומרים אלו פועלים כזרזים. בהתאם לכך, לכל אנזים יש שתי תכונות עיקריות:
1) האנזים מאיץ את התגובה הביוכימית, אך אינו נצרך.
2) הערך של קבוע שיווי המשקל אינו משתנה, אלא רק מאיץ את השגת הערך הזה.
אנזימים מאיצים תגובות ביוכימיות באלף, ובמקרים מסוימים פי מיליון. המשמעות היא שבהיעדר מנגנון אנזימטי, כל התהליכים התוך-תאיים ייפסקו למעשה, והתא עצמו ימות.לכן, תפקידם של אנזימים כחומרים פעילים ביולוגית הוא גדול.
גיוון של אנזימים מאפשר לך לגוון את הוויסות של חילוף החומרים בתאים. בכל מפל של תגובות, אנזימים רבים ממעמדות שונים לוקחים חלק. זרזים ביולוגיים הם סלקטיביים ביותר בשל הקונפורמציה הספציפית של המולקולה. מכיוון שאנזימים ברוב המקרים הם בעלי אופי חלבוני, הם במבנה שלישוני או רבעוני. זה מוסבר שוב על ידי הספציפיות של המולקולה.
פונקציות של אנזימים בתא
המשימה העיקרית של אנזים היא להאיץ את התגובה המתאימה. כל מפל תהליכים, מפירוק מי חמצן ועד גליקוליזה, מצריך נוכחות של זרז ביולוגי.
תפקוד תקין של אנזימים מושג על ידי סגוליות גבוהה למצע מסוים. זה אומר שזרז יכול רק להאיץ תגובה מסוימת ולא אחרת, אפילו דומה מאוד. לפי מידת הספציפיות, מבדילות בין קבוצות האנזימים הבאות:
1) אנזימים בעלי סגוליות מוחלטת, כאשר רק תגובה אחת בודדת מזורזת. לדוגמה, קולגנאז מפרק קולגן ומלטאז מפרק מלטוז.
2) אנזימים בעלי סגוליות יחסית. זה כולל חומרים שיכולים לזרז סוג מסוים של תגובות, כגון מחשוף הידרוליטי.
עבודת הביו-קטליזטור מתחילה מהרגע שהמרכז הפעיל שלו מחובר למצע. במקרה זה, מדברים על אינטראקציה משלימה כמו מנעול ומפתח.הכוונה היא לצירוף מקרים מוחלט של צורת המרכז הפעיל עם המצע, מה שמאפשר להאיץ את התגובה.
השלב הבא הוא התגובה עצמה. מהירותו עולה עקב פעולת הקומפלקס האנזימטי. בסופו של דבר, נקבל אנזים שקשור לתוצרי התגובה.
השלב האחרון הוא ניתוק תוצרי התגובה מהאנזים, ולאחר מכן המרכז הפעיל שוב הופך פנוי לעבודה הבאה.
באופן סכמטי, ניתן לכתוב את עבודת האנזים בכל שלב באופן הבא:
1) S + E --> SE
2) SE --> SP
3) SP --> S + P כאשר S הוא המצע, E הוא האנזים ו-P הוא המוצר.
סיווג של אנזימים
בגוף האדם, אתה יכול למצוא כמות עצומה של אנזימים. כל הידע על תפקידיהם ועבודתם היה שיטתי, וכתוצאה מכך הופיע סיווג יחיד, שבזכותו קל לקבוע למה נועד זרז זה או אחר. להלן 6 המחלקות העיקריות של אנזימים, כמו גם דוגמאות של חלק מתתי הקבוצות.
Oxidoreductases
אנזימים מהמעמד הזה מזרזים תגובות חיזור. ישנן 17 תתי קבוצות בסך הכל. לאוקסידורדוקטאזים יש בדרך כלל חלק שאינו חלבוני, המיוצג על ידי ויטמין או heme.
תת הקבוצות הבאות נמצאות לעתים קרובות בין אוקסידודורדוקטזות:
a) Dehydrogenases. הביוכימיה של אנזימי dehydrogenase מורכבת בסילוק אטומי מימן והעברתם למצע אחר. תת-קבוצה זו נמצאת לרוב בתגובות נשימתיות,פוטוסינתזה. ההרכב של dehydrogenases מכיל בהכרח קואנזים בצורה של NAD / NADP או flavoproteins FAD / FMN. לעתים קרובות יש יוני מתכת. דוגמאות כוללות אנזימים כגון ציטוכרום רדוקטאזים, פירובאט דהידרוגנאז, איזוציטראט דהידרוגנאז ואנזימי כבד רבים (לקטט דהידרוגנאז, גלוטמט דהידרוגנאז וכו').
b) אוקסידאז. מספר אנזימים מזרזים הוספת חמצן למימן, וכתוצאה מכך תוצרי התגובה יכולים להיות מים או מי חמצן (H20, H2 0 2). דוגמאות לאנזימים: ציטוכרום אוקסידאז, טירוזינאז.
c) פרוקסידאזים וקטלאז הם אנזימים המזרזים את פירוק H2O2 לחמצן ומים.
ד) חמצן. ביו-זרזים אלו מאיצים את הוספת החמצן למצע. דופמין הידרוקסילאז הוא דוגמה אחת לאנזימים כאלה.
2. העברות.
המשימה של האנזימים של קבוצה זו היא להעביר רדיקלים מהחומר התורם לחומר המקבל.
a) מתילטרנספראז. מתילטרנספראזות של DNA הם האנזימים העיקריים השולטים בתהליך שכפול ה-DNA. מתילציה של נוקלאוטידים ממלאת תפקיד חשוב בוויסות תפקוד חומצת הגרעין.
ב) Acyltransferases. אנזימים של תת-קבוצה זו מעבירים את קבוצת האציל ממולקולה אחת לאחרת. דוגמאות לאצילטרנספראזות: לציטיןכולסטרול אצילטרנספראז (מעביר קבוצה פונקציונלית מחומצת שומן לכולסטרול), ליזופוספאטידילכולין אצילטרנספראז (קבוצת אציל מועברת לליזופוספאטידילכולין).
c) Aminotransferases הם אנזימים המעורבים בהמרה של חומצות אמינו.דוגמאות לאנזימים: אלנין אמינוטרנספראז, המזרז את הסינתזה של אלנין מפירובאט וגלוטמט על ידי העברת קבוצות אמינו.
ד) Phosphotransferases. אנזימים של תת-קבוצה זו מזרזים תוספת של קבוצת פוספטים. שם אחר לפוספוטרנספראזות, קינאזות, נפוץ הרבה יותר. דוגמאות לכך הן אנזימים כגון הקסוקינזות וקינאזות אספרטאט, המוסיפות שאריות זרחן להקסוזות (לרוב גלוקוז) ולחומצה אספרטית, בהתאמה.
3. הידרולאזים הם מחלקה של אנזימים המזרזים את ביקוע הקשרים במולקולה, ולאחר מכן הוספת מים. חומרים השייכים לקבוצה זו הם האנזימים העיקריים של העיכול.
a) אסטראזות - לשבור קשרים אתריים. דוגמה לכך היא ליפאז, שמפרקים שומנים.
b) גליקוזידאזות. הביוכימיה של אנזימים מסדרה זו מורכבת מהרס של קשרים גליקוזידיים של פולימרים (פוליסכרידים ואוליגוסכרידים). דוגמאות: עמילאז, סוקראז, מלטאז.
c) פפטידאזים הם אנזימים המזרזים את פירוק החלבונים לחומצות אמינו. פפטידאזות כוללות אנזימים כגון פפסין, טריפסין, כימוטריפסין, קרבוקסיפפטידאז.
d) Amidases - אג ח אמיד מפוצל. דוגמאות: ארגינאז, אוריאה, גלוטמינאז וכו'. אנזימים רבים של amidase מתרחשים במחזור האורניטין.
4. ליאזות הם אנזימים הדומים בתפקודם להידרולאזות, אולם מים אינם נצרכים במהלך ביקוע הקשרים במולקולות. אנזימים ממעמד זה מכילים תמיד חלק שאינו חלבוני, למשל, בצורה של ויטמינים B1 או B6.
a) Decarboxylases. אנזימים אלו פועלים על הקשר C-C. דוגמאות הןלשמש כדקרבוקסילאז גלוטמט או פירובט דקרבוקסילאז.
b) הידרטאזות ודהידראזות הם אנזימים המזרזים את התגובה של פיצול קשרי C-O.
c) Amidine-lyases - הורסים קשרי C-N. דוגמה: ארגינין succinate lyase.
ד) P-O lyase. אנזימים כאלה, ככלל, מפרקים את קבוצת הפוספטים מחומר המצע. דוגמה: adenylate cyclase.
הביוכימיה של אנזימים מבוססת על המבנה שלהם
היכולות של כל אנזים נקבעות לפי המבנה האינדיבידואלי והייחודי שלו. אנזים הוא בראש ובראשונה חלבון, ולמבנה ומידת הקיפול שלו תפקיד מכריע בקביעת תפקידו.
כל ביוקטליזטור מאופיין בנוכחות של מרכז פעיל, שבתורו, מחולק למספר אזורים פונקציונליים עצמאיים:
1) המרכז הקטליטי הוא אזור מיוחד של החלבון, דרכו מחובר האנזים למצע. בהתאם לקונפורמציה של מולקולת החלבון, המרכז הקטליטי יכול ללבוש מגוון צורות, אשר חייבות להתאים למצע באותו אופן כמו מנעול למפתח. מבנה מורכב כזה מסביר מדוע החלבון האנזימטי נמצא במצב שלישוני או רבעוני.
2) מרכז ספיחה - פועל כ"מחזיק". כאן, קודם כל, יש קשר בין מולקולת האנזים למולקולת הסובסטרט. עם זאת, הקשרים שנוצרים על ידי מרכז הספיחה חלשים מאוד, מה שאומר שהתגובה הקטליטית הפיכה בשלב זה.
3) ניתן למצוא מרכזים אלוסטריים כבאתר הפעיל, ועל פני כל פני האנזים בכללותו. תפקידם לווסת את תפקוד האנזים. ויסות מתרחש בעזרת מולקולות מעכבים ומולקולות מפעילים.
חלבוני מפעיל, הנקשרים למולקולת האנזים, מאיצים את עבודתה. מעכבים, להיפך, מעכבים פעילות קטליטית, וזה יכול להתרחש בשתי דרכים: או שהמולקולה נקשרת לאתר האלוסטרי באזור האתר הפעיל של האנזים (עיכוב תחרותי), או שהיא מתחברת לאזור אחר של החלבון. (עיכוב לא תחרותי). עיכוב תחרותי נחשב יעיל יותר. הרי זה סוגר את המקום לקשירת הסובסטרט לאנזים, ותהליך זה אפשרי רק במקרה של צירוף מקרים כמעט מוחלט של צורת מולקולת המעכב והמרכז הפעיל.
אנזים מורכב לרוב לא רק מחומצות אמינו, אלא גם מחומרים אורגניים ואנא-אורגניים אחרים. בהתאם לכך, האפואנזים מבודד - החלק החלבון, הקו-אנזים - החלק האורגני, והקופקטור - החלק האנא-אורגני. הקואנזים יכול להיות מיוצג על ידי פחמימות, שומנים, חומצות גרעין, ויטמינים. בתורו, הקופקטור הוא לרוב יוני מתכת עזר. פעילות האנזימים נקבעת על פי המבנה שלו: חומרים נוספים המרכיבים את ההרכב משנים את התכונות הקטליטיות. סוגים שונים של אנזימים הם תוצאה של שילוב של כל גורמי היווצרות המורכבים לעיל.
רגולציה של אנזימים
אנזימים כחומרים פעילים ביולוגית לא תמיד נחוצים לגוף. הביוכימיה של אנזימים היא כזו שהם יכולים להזיק לתא חי במקרה של קטליזה מוגזמת. כדי למנוע את ההשפעות המזיקות של אנזימים על הגוף, יש צורך לווסת איכשהו את עבודתם.
T. מכיוון שאנזימים הם בעלי אופי חלבוני, הם נהרסים בקלות בטמפרטורות גבוהות. תהליך הדנטורציה הפיך, אך הוא יכול להשפיע באופן משמעותי על תפקודם של חומרים.
pH גם משחק תפקיד גדול ברגולציה. הפעילות הגבוהה ביותר של אנזימים, ככלל, נצפית בערכי pH ניטרליים (7.0-7.2). ישנם גם אנזימים הפועלים רק בסביבה חומצית או רק בסביבה בסיסית. אז בליזוזומים של תאים נשמר pH נמוך, שבו הפעילות של אנזימים הידרוליטים היא מקסימלית. אם הם נכנסים בטעות לציטופלזמה, שבה הסביבה כבר קרובה יותר לנייטרלי, פעילותם תפחת. הגנה כזו מפני "אכילה עצמית" מבוססת על המוזרויות של עבודת ההידרולאזים.
כדאי להזכיר את חשיבות הקואנזים והקופקטור בהרכב האנזימים. נוכחותם של ויטמינים או יוני מתכת משפיעה באופן משמעותי על תפקודם של אנזימים ספציפיים מסוימים.
מינוח האנזימים
כל האנזימים בגוף נקראים בדרך כלל בהתאם להשתייכותם לכל אחת מהמעמדות, כמו גם למצע איתו הם מגיבים. לפעמים, לפי המינוח השיטתי, לא משתמשים בשם אחד אלא שני מצעים.
דוגמאות לשמות של כמה אנזימים:
- אנזימי כבד: לקטט-dehydrogenase, glutamate dehydrogenase.
- שם שיטתי מלא של האנזים: lactate-NAD+-oxidoreduct-ase.
יש גם שמות טריוויאליים שאינם עומדים בכללי המינוח. דוגמאות הן אנזימי עיכול: טריפסין, כימוטריפסין, פפסין.
תהליך סינתזת אנזים
תפקודי האנזימים נקבעים ברמה הגנטית. מכיוון שמולקולה היא בגדול חלבון, הסינתזה שלה חוזרת בדיוק על תהליכי השעתוק והתרגום.
הסינתזה של אנזימים מתרחשת לפי הסכימה הבאה. ראשית, מידע על האנזים הרצוי נקרא מה-DNA, וכתוצאה ממנו נוצר mRNA. RNA שליח מקודד לכל חומצות האמינו המרכיבות את האנזים. ויסות אנזימים יכול להתרחש גם ברמת ה-DNA: אם התוצר של התגובה המזוזת מספיק, שעתוק הגנים נעצר ולהיפך, אם יש צורך במוצר, מופעל תהליך השעתוק.
לאחר שה-mRNA נכנס לציטופלזמה של התא, מתחיל השלב הבא - תרגום. על הריבוזומים של הרשת האנדופלזמית, מסונתזת שרשרת ראשונית המורכבת מחומצות אמינו המחוברות בקשרים פפטידים. עם זאת, מולקולת החלבון במבנה הראשוני עדיין אינה יכולה לבצע את תפקידיה האנזימטיים.
פעילות האנזימים תלויה במבנה החלבון. על אותו ER מתרחשת פיתול חלבון, וכתוצאה מכך נוצרים תחילה מבנים משניים ואחר כך שלישוניים. הסינתזה של כמה אנזימים נעצרת כבר בשלב זה, אולם כדי להפעיל את הפעילות הקטליטית, לעיתים קרובות יש צורךתוספת של קו-אנזים וקו-פקטור.
באזורים מסוימים של הרשת האנדופלזמית מחוברים הרכיבים האורגניים של האנזים: חד סוכרים, חומצות גרעין, שומנים, ויטמינים. אנזימים מסוימים אינם יכולים לעבוד ללא נוכחות של קו-אנזים.
Cofactor ממלא תפקיד מכריע ביצירת המבנה הרבעוני של החלבון. חלק מהפונקציות של אנזימים זמינות רק כאשר החלבון מגיע לארגון התחום. לכן חשובה להם מאוד נוכחותו של מבנה רבעוני, שבו החוליה המקשרת בין מספר כדוריות חלבון היא יון מתכת.
צורות מרובות של אנזימים
ישנם מצבים שבהם יש צורך בכמה אנזימים המזרזים את אותה תגובה, אך שונים זה מזה בכמה פרמטרים. לדוגמה, אנזים יכול לעבוד ב-20 מעלות, אבל ב-0 מעלות הוא לא יוכל עוד לבצע את תפקידיו. מה צריך אורגניזם חי לעשות במצב כזה בטמפרטורות סביבה נמוכות?
בעיה זו נפתרת בקלות על ידי נוכחותם של מספר אנזימים בו-זמנית, המזרזים את אותה תגובה, אך פועלים בתנאים שונים. ישנם שני סוגים של צורות מרובות של אנזימים:
- איזואנזימים. חלבונים כאלה מקודדים על ידי גנים שונים, מורכבים מחומצות אמינו שונות, אך מזרזים את אותה תגובה.
- צורות רבים אמיתיים. חלבונים אלו משועתקים מאותו גן, אך פפטידים עוברים שינוי על הריבוזומים. הפלט הוא מספר צורות של אותו אנזים.
Bכתוצאה מכך, הסוג הראשון של צורות מרובות נוצר ברמה הגנטית, בעוד הסוג השני נוצר ברמה שלאחר התרגום.
חשיבות האנזימים
השימוש באנזימים ברפואה מצטמצם לשחרור תרופות חדשות, שהחומרים בהן כבר נמצאים בכמויות הנכונות. מדענים עדיין לא מצאו דרך להמריץ את הסינתזה של אנזימים חסרים בגוף, אך כיום זמינות תרופות רבות שיכולות לפצות זמנית על המחסור בהן.
אנזימים שונים בתא מזרזים מגוון רחב של תגובות מקיימות חיים. אחד מהאניזמים הללו הם נציגים של קבוצת הנוקלאזות: אנדונוקלאזות ואקסונוקלאזות. תפקידם לשמור על רמה קבועה של חומצות גרעין בתא, הסרת DNA ו-RNA פגומים.
אל תשכח מתופעה כמו קרישת דם. בהיותו מדד יעיל להגנה, תהליך זה נמצא בשליטה של מספר אנזימים. העיקרי שבהם הוא טרומבין, אשר הופך את החלבון הלא פעיל פיברינוגן לפיברין פעיל. החוטים שלו יוצרים מעין רשת שסותמת את מקום הפגיעה בכלי, ובכך מונעת איבוד דם מוגזם.
אנזימים משמשים בייצור יין, חליטה, בהשגת מוצרי חלב מותססים רבים. ניתן להשתמש בשמרים להפקת אלכוהול מגלוקוז, אך תמצית ממנו מספיקה לזרימה מוצלחת של תהליך זה.
עובדות מעניינות שלא ידעתם
- לכל האנזימים בגוף יש מסה עצומה - מ-5000 עד1000000 כן. זה נובע מנוכחות חלבון במולקולה. לשם השוואה: המשקל המולקולרי של גלוקוז הוא 180 Da, ופחמן דו חמצני הוא רק 44 Da.
- עד היום התגלו יותר מ-2000 אנזימים שנמצאו בתאים של אורגניזמים שונים. עם זאת, רוב החומרים הללו עדיין לא מובנים במלואם.
- פעילות אנזים משמשת לייצור דטרגנטים יעילים לכביסה. כאן, אנזימים ממלאים את אותו תפקיד כמו בגוף: הם מפרקים חומרים אורגניים, ותכונה זו מסייעת במאבק בכתמים. מומלץ להשתמש באבקת כביסה דומה בטמפרטורה שאינה גבוהה מ-50 מעלות, אחרת עלול להתרחש תהליך הדנטורציה.
- לפי הסטטיסטיקה, 20% מהאנשים ברחבי העולם סובלים ממחסור באנזימים.
- התכונות של אנזימים ידועות כבר הרבה מאוד זמן, אבל רק ב-1897 אנשים הבינו שלא השמרים עצמם, אלא התמצית מהתאים שלהם יכולים לשמש לתסיסת סוכר לאלכוהול.
